Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
- Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno)
- Inmunológica (anticuerpos)
- Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
- Contráctil (actina y miosina)
- Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
- Transducción de señales (Ej: rodopsina)
- Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
Estructura
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número deaminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana.
- Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4".
- Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
- Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Se denomina estructura terciaria de una proteína a la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de éstas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la proteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos. De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la estructura terciaria 1
La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a la proteínas sus particularidades físicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.
En general, la estructura cuaternaria da la función de la proteína, pero hay ejemplos de las proteínas activas fuera de su complejo cuaternario. Arreglos de subunidades pueden conferir en el complejo cuaternario o punto de eje de simetría, pero esto no es obligatorio.
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_primaria_de_las_prote%C3%ADnas
http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_cuaternaria_de_las_prote%C3%ADnas
